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查询蛋白结构域
结构域是蛋白质三级结构的基本结构单位和功能单位 蛋白质三级结构的基本结构单位是结构域。 一个蛋白质可以只包含一个结构域也可以由 几个结构域组成，故结构域是能够独立折叠为稳定的三级结构的多肽链的一部分或全部。结构域也是功能单位，通常多结构域蛋白质中不同的结构域是与不同的功能相关联的。 生物体的基因组决定了所有构成该生物体的蛋白质，基因规定了蛋白质的氨基酸序列。蛋白结构域是蛋白中具有特异空间结构和独立功能的区域，是蛋白质发挥生物学效用的关键功能单位。 了解蛋白质的空间结构不仅有利于认识蛋白质的功能，也有利于认识蛋白质是如何执行其功能的。确定蛋白质的结构对于生物学研究是非常重要的。 SMART(http://smart.embl-heidelberg.de/)，可以说是蛋白结构预测和功能分析的工具集合。简单点说，就是集合了一些工具，可以预测蛋白的一些二级结构。
2.5K11发布于 2020-06-05 - 来自专栏Dechin的专栏
蛋白质基础组成结构
技术背景 了解蛋白质的基本组成单元和结构，有助于了解蛋白质的特性。对于蛋白质结构的研究，在医药领域是非常核心的重要工作。 这里我们仅仅介绍一些蛋白质的基本组成单元——20种氨基酸的种类，以及可以用于蛋白质建模的一些工具。 HO-p-Ph-CH2-CH(NH2)-COOH 5.66 Valine 缬氨酸 Val V (CH3)2CH-CH(NH2)-COOH 5.96 PDB文件基本格式 pdb是最常用的一种存储蛋白质结构的文本文件格式 ，但是pdb本身又是一个严格的结构化的文本文件，其对应位置的内容为： 列 数据 格式, 对齐 说明 1-4 ATOM 字符, 左 Record Type 记录类型 7-11 serial 同时本文还介绍了常用的存储蛋白质结构的文件格式pdb的具体格式化定义，总体来说是一个总结性的文章。
1.1K31编辑于 2022-05-09 - 来自专栏DrugOne
InstructPLM: 对齐蛋白质语言模型以遵循蛋白结构指令
鉴于结构决定功能，结构相似的突变蛋白更有可能在生物进化中保存下来。 对于PETase，所有设计的15个可变长度的PETase都表现出解聚活性，其中11个超过了野生型的活性水平。 此外，作者仿照着Qwen-VL的方法，在交叉注意力中添加一维绝对位置编码，以在压缩过程中保留蛋白质一级结构信息。压缩后的蛋白质主链结构特征序列随后被送入蛋白质语言模型，作为一个软提示。 InstructPLM设计的所有15个序列都具有PET水解活性，其中11个序列的活性优于野生型（PDB代码：5XJH），如图3(B)所示。 基于完全计算预测的结构生成功能性酶的能力突显了结合高级蛋白质结构预测工具如AlphaFold和结构设计工具如Chroma与InstructPLM的潜力。
55710编辑于 2024-06-04 - 来自专栏DrugScience
寻找蛋白结构中的紊乱残基
紊乱残基，分析蛋白结构的时候，经常遇见的一个点，以前的，我觉得蛋白结构就是结构，唯一的稳定的，直到我亲眼遇到了几个坑。 好吧开始 用的biopython，编程语言还是python 直接代码： 我懒得排版，你们就简单看 拿个蛋白：1h10 ? 假如出现什么值得注意的地方，那事情就有点难办了 #建造一个mmcif解析器 from Bio.PDB.MMCIFParser import MMCIFParser parser = MMCIFParser() #结构输入 structure = parser.get_structure('1h10', '1h10.cif') #简单看下 structure #看下这个实例能做什么 dir(structure) #这个结构只有一个 model，不是nmr结构，只有A链一条链，残基总共357个 #（水，ligand也算残基（biopython说法应该是异质残基）） len(structure[0]['A']) #判断一个残基是否位为紊乱残基
77620发布于 2021-02-04 - 来自专栏DrugOne
BIB | 动态结构信息提升蛋白-蛋白相互作用预测能力
蛋白质的空间结构与其功能特性密切相关，在预测蛋白质-蛋白质相互作用中增加蛋白质空间结构相关信息能潜在提高模型预测能力。 由于蛋白质的空间结构与其功能密切相关，研究团队认为针对PPI预测问题，结合蛋白质结构信息，可潜在提高模型的预测性能。 然而，已知结构的蛋白质数量有限，限制了基于结构的预测方法的应用,利用Alphafold2预测的蛋白质结构是一种新的尝试。 随着蛋白质结构预测方法的改进，三维结构在数量和质量上都会有实质性的发展，这一趋势或许将促使更多围绕结构特征的研究的开展。团队计划尝试将该策略应用于其他预测任务，如药物-靶点相互作用预测和蛋白质设计。 公司AI医药解决方案曾被欧美权威机构Deep Pharma Intelligence 评为“2018-2020全球最重要的11个AI药物研发突破性成就”之一。
1.2K20编辑于 2022-03-25 AlphaFold破解心脏病关键蛋白结构
揭示心脏病关键蛋白的结构，长期以来既是重要的公共卫生目标，也是一个棘手的科学难题。 揭示其关键蛋白的结构，有望阐明坏胆固醇如何在体内产生危害，为科学家预防和治疗ASCVD提供更优策略。AlphaFold在此项工作中发挥了核心作用。 他利用AlphaFold生成了该蛋白质结构的原子级精度预测，然后通过与冷冻电镜图像数据进行比对，对这些预测结构进行了优化。 最终生成的模型以前所未有的细节揭示了坏胆固醇关键蛋白的结构：一个环绕每个LDL颗粒的笼状外壳，其中包含一条带状结构，确保颗粒在血液中的完整性。 他说：“AlphaFold上线那周，这是我第一个用它来运算的结构，也是我第一个想用我们那台两层楼高的冷冻电镜去观察的蛋白质。解析apoB100的结构，梦想成真了。”FINISHED
24210编辑于 2026-02-13- 来自专栏生信小驿站
蛋白质结构学习记录1
β-Strands (β-Sheets) 一般不单独出现，成对或多个出现 β链通过氢键相互作用，稳定结构 通过β转角，短或长的loop、coil或α螺旋连 接序列相邻的两个β片。 平行或反平行的β−sheet Loop 连接α-helix或β-sheet 长度和三级结构不确定 在蛋白质结构的表面 受点突变的影响小 柔性好，构象变化余地大 带电荷、极性的氨基酸比例高 维系蛋白质结构的作用力 氢键： 与电负性大的原子X（氧、氮等）共价结合 的氢，如与负电性大的原子Y接近，在X与Y之间以 氢为媒介，生成X-H…Y形的键。有饱和性和方向 性。 盐键（离子键）： 是蛋白质分子中带正、负电荷 的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成，作 用力强，无饱和性，无方向性。 一般认为折 叠过程中不介导蛋白形成正确构象，但加固已形 成的折叠结构。 金属配位键： 金属离子与蛋白特定残基形成。 1，蛋白质的正确折叠所必须； 2，正确折叠过程非必须，但有利于结构稳定。
1K20发布于 2020-10-28 Nature｜结构让我们看见蛋白，能量景观让我们看见蛋白的呼吸
在 AlphaFold 之后，我们越来越容易得到一张蛋白的三维结构图。 背景：AlphaFold 之后，蛋白为什么仍然不是一张静态结构图 过去几年，蛋白质科学进入了一个很容易让人兴奋的阶段。 2024 年诺贝尔化学奖授予计算蛋白设计与蛋白结构预测，也把这个时代背景推到了台前。 但蛋白质并不是一座静止的雕塑。 结果很清楚：5 个低协同性蛋白中，有 4 个的低稳定残基聚集在特定结构区域，而不是均匀分散在整个蛋白里。 这对蛋白设计非常关键，因为设计者看到的天然态结构可能完全正确，却仍然没有看见某一段局部结构在溶液中频繁打开。 上图用位点分辨 HDX NMR 显示低开放协同性蛋白中的局部不稳定区域。
27310编辑于 2026-05-20- 来自专栏生信小驿站
蛋白质二级结构预测
蛋白质二级结构 ? α-螺旋（α-Helix） 蛋白质中最丰富的的二级结构 β-折叠片（β-Sheets） 具有平行（parallel）与反平行（antiparallel）两种形式 环区（Loops） 连接螺旋和折叠结构 常位于蛋白结构表面，多为带点和极性氨基酸 常为活性位点组成部分 无规则卷曲（Disordered regions） Jpred Jpred 是一种蛋白质二级结构预测网络服务器,由Barton Group 通过提交单一蛋白质序列或多重蛋白质序列并运行,Jpred就可以预测出蛋白质序列的二级结构：α-螺旋、β-折叠或无规则卷曲。Jpred应用了Jnet神经网络算法，准确率达到了76.4%。 （windows）输入神经网络进行二级结构预测。
1.8K01发布于 2020-07-14 - 来自专栏DrugOne
结构感知的蛋白质预训练
这篇文章设计了针对蛋白质结构的预训练任务，并运用双层优化和互信息捕捉序列信息和结构信息的一致性，在下游任务上取得了当前最好的结果。 现有蛋白质表征学习的主要阻碍是有监督数据太少，而最近的一些研究已经证明了自监督学习有希望解决标签不足这个问题。然而，现有蛋白质自监督学习方法只作用在蛋白质序列层面，没有显式考虑蛋白质结构的信息。 为此，作者提出了一种新的蛋白质自监督学习方法来有效地捕捉蛋白质的结构信息。具体来讲，基于残基间距离和二面角设计了两个自监督学习任务并使用图神经网络来捕捉这些信息。 更进一步，作者利用预训练好的蛋白质语言模型增强蛋白质结构的自监督学习，并且提出一种伪双层优化方案去保证蛋白质序列信息和结构信息的一致性。下游任务的实验验证了作者提出的方法的有效性。 基于图神经网络的两个自监督任务很好地捕捉蛋白质的结构信息，同时，伪双层优化保证了蛋白质序列信息和结构信息的一致性。下游任务C2， C10和C384的结果验证了方法的有效性。
36230编辑于 2022-11-28 - 来自专栏机器之心
4000万蛋白结构训练，西湖大学开发基于结构词表的蛋白质通用大模型，已开源
编辑 | ScienceAI 蛋白质结构相比于序列往往被认为更加具有信息量，因为其直接决定了蛋白质的功能。而随着AlphaFold2带来的巨大突破，大量的预测结构被发布出来供人研究使用。 如何利用这些蛋白质结构来训练强大且通用的表征模型是一个值得研究的方向。 实验结果表明SaProt各种蛋白质任务上都要好于之前的序列和结构模型。 这样对于蛋白质的每个位点，其氨基酸类型和对应的局部结构都能组合成新词表中的某个元素，从而让模型同时考虑到蛋白质的序列与结构信息。 蛋白质区分开来，而ESM-2的可视化结果却将两种蛋白质混杂在一起，这说明了SaProt对结构的变化有很强的感知能力。
50110编辑于 2024-04-26 Science｜蛋白质-蛋白质相互作用的结构发生机制
-结构映射，以晶体结构为输入，将序列簇与其结构构型关联；源于这些计算模型并经界面结构验证的上位性分析，揭示关键残基-残基相互作用，为塑造蛋白质-蛋白质相互作用的进化机制提供见解。 用于进化新蛋白质界面的共进化库构建与筛选 图2 共进化筛选进程 （A）针对Z结构域中非经典结合区域（Z-A的H1-H3面和Z-B的 H2-H3面）的共进化库设计：11个库位点通过5种疏水氨基酸（甲硫氨酸 11个氨基酸串联序列构建，当2个配对之间的编辑距离低于预设阈值时形成网络中的边；文中及图中涉及的氨基酸残基单字母缩写如下：M（甲硫氨酸）、F（苯丙氨酸）、V（缬氨酸）、I（异亮氨酸）、L（亮氨酸）。 ）和非相互作用对照（11丙氨酸突变体）进行归一化；该矩阵显示高簇内特异性，同源配对位于对角位置；观察到部分交叉反应，包括非同源配对形成的A4B1和A7B3混合复合物；数据为n=3个独立重复的平均值。 合成与天然蛋白质-蛋白质界面的结构和上位性特征 图5 界面组成的结构解析与上位性分析 （A）Z结构域链间接触：对于每个结构，链A以表面模型显示，链B以卡通模型显示，接触残基的侧链以棍状模型显示；非接触库残基为蓝色或蓝灰色
37120编辑于 2026-03-03- 来自专栏智药邦
Nature｜仅根据靶点结构设计蛋白质的结合蛋白
我们成功地解析出了五个结合蛋白-靶点复合物的晶体结构，所有这五个结构都非常接近于相应的计算设计模型。 目前大多数用于蛋白质与靶点表面结合的计算设计方法都是利用来自天然复杂结构的信息。已有研究对具有不同环形几何结构的抗体结构进行计算对接，并产生了结合物，但设计的结合模式很少被高分辨率的结构解析所验证。 图4｜设计的结合物具有高靶点特异性 高分辨率的结构验证 高分辨率的结构对于评估计算蛋白设计的准确性至关重要。 为了评估设计单体结构的准确性，我们对IL-7Rα靶点进行了额外的计算和实验。大量的骨架被叠加到第一次广泛设计搜索中确定的11个界面螺旋结合基序上，并按上述方法进行了序列设计。 结论 我们成功地为14个靶点位点设计了纳摩尔级别的亲和力结合物，这表明结合蛋白可以仅用靶点蛋白的结构信息进行从头设计，而不需要事先提供结合热点的信息或结合的复合物结构的片段。
3K20编辑于 2022-04-13 - 来自专栏科研猫
IBS—绘制核酸、蛋白结构图的神器
IBS简介 IBS是一款专业的核酸和蛋白质生物序列图绘制软件，为华中科技大学薛宇教授的团队CUCKOO制作，内置蛋白质序列和核酸序列的多种模板和推荐配色，也可以自己进行创作。 两者的区别是：下载版有35个蛋白样品图和27个核酸样品图，在线版只有20个蛋白样品图和20个核酸样品图。 01 查找序列结构 首先查找相关基因或者蛋白质的序列结构，查询网站一般用以下三个： Ensembl： http://grch37.ensembl.org/Homo_sapiens/Info/Index //www.uniprot.org/ 02 绘制图形 首先登录IBS网站： http://ibs.biocuckoo.org/ 在线绘制图形，有三种绘制方法：1、自定义画图；2、模板上修改；3、输入蛋白质 3、输入蛋白质ID。在网站首页点击FOR DATABASE，可以直接搜索蛋白质的ID进行绘图。 ? 03 观看视频学习 如果想了解更加详细的图画绘制步骤可以观看网站发布的教学视频学习。
5.2K20发布于 2020-07-16 - 来自专栏DrugOne
Science | 蛋白质结构预测: now easier, faster
根特大学的结构生物学家 Savvas Savvides 曾六次尝试模拟一种有问题的蛋白质。 但是 AlphaFold2 只解决了单个蛋白质的结构，而 RoseTTAFold 也预测了复合物，例如锁定在其受体上的免疫分子白细胞介素 12 的结构。 巴塞尔大学的计算结构生物学家 Torsten Schwede 说，许多生物功能取决于蛋白质-蛋白质的相互作用。 “直接从序列信息处理蛋白质-蛋白质复合物的能力使其对生物医学研究中的许多问题极具吸引力。” ? Baker承认，总的来说AlphaFold2 的结构更准确。 但 Savvides 表示，Baker实验室的方法更好地捕捉了“蛋白质结构的本质和特殊性”，例如识别从蛋白质侧面伸出的原子串——这是蛋白质之间相互作用的关键特征。
66870发布于 2021-07-28 - 来自专栏智药邦
Nature｜确定蛋白质结构的短暂状态
因此，结构生物学的一个挑战是扩大确定这些高能状态的方法。目前确定蛋白质结构的技术，包括X射线晶体学和低温电子显微镜，都具有局限性。 解决方案 在核磁共振中，蛋白质中的每个原子都可以通过其原子核在磁场中的共振频率来检测，这称为化学位移。但仅仅测量化学位移并不足以准确计算蛋白质结构。 这种方法以前被用来确定蛋白质的主要结构，但我们将其与 CPMG 弛豫色散（PCS-CPMG）结合起来，以确定蛋白质在其高能状态下的 PCS。 这项工作概述了一种确定蛋白质中这种瞬时结构的新策略。 --Hashim Al-Hashimi 美国北卡罗来纳州达勒姆的杜克大学医学院生物化学系 这篇论文的背后 大约20年前，我意识到最具生物活性的蛋白质构象是高能状态，而不是充满蛋白质结构数据库的低能结构，
64210编辑于 2022-04-13 - 来自专栏Chris生命科学小站五年归档
安装AlphaFold2，预测Omicron棘突蛋白结构
正好赶上这个超级病毒出现，于是想小试一下看看在晶体结构被解出来之前，预测是什么样子。 根据南非官方（上图）给出的突变信息获得突变以后的蛋白序列，使用Alphafold2 预测得到蛋白三维结构。 图中所示结构蓝色是准确度较高的区域，红色是较低的区域。 新冠病毒棘突蛋白入侵宿主细胞的钥匙，它通过与宿主细胞膜上ACE2受体结合入侵细胞。而棘突蛋白的RBD区域是与ACE2结合的关键。 这次突变的位置确实集中在RBD区域，从放大的图片看，突变多在棘突蛋白偏中心轴的位置，而抗体中和区域在另外一侧，这样的突变会增加传播率，而是否影响现有抗体或者疫苗的能力从位置来看推测影响并不大。 上面只是单体的结构，目前还在跑复合物结构，会在后续更新。 以上非引用的图片及文字是原创内容， 遵循CC-BY-NC Attribution-Noncommercial原则。 开始是物理跨界生物，后来计算机加入了，生命体内微观世界的样子展现出来，从结构到功能，才是真正的机制研究。 Alphafold 是世界上最准确预测结构的软件，没有之一。
46620编辑于 2023-02-28 - 来自专栏R语言数据分析指南
ggplot2优雅绘制蛋白结构域与基因结构图
0.1,1.2), legend.justification = c(0,1.2), legend.text=element_text(color="black",size=8)) 绘制蛋白保守结构域 fill = guide_legend(direction = "horizontal"))+ guides(fill=guide_legend(nrow=1, byrow=TRUE)) 绘制基因结构图
2.9K20编辑于 2022-09-21 Esmfold2食用体验-蛋白质结构预测
第一类是蛋白质-核酸复合物预测，例如 LC11-RNase H1 与 RNA 杂合双链形成的复合体系，这说明 ESMFold2 能够同时处理蛋白质链、RNA 链和 DNA 链，并对它们之间的空间关系进行建模 该体系由四条链组成，并包含三类不同的生物学组分： LC11-RNase H1（链 A 和链 B）：这是一种来源于宏基因组的热稳定 RNase H1 同源蛋白，在实验中以同源二聚体形式表达并结晶。 # Define all components from PDB 4H8K (LC11-RNase H1 + RNA/DNA hybrid) # LC11-RNase H1 protein sequence 因此，这条序列更接近实验结构解析或重组蛋白表达中使用的受体构建体，而不是完全未修饰的天然蛋白序列。 ，不仅可以预测普通蛋白质结构，还能够处理蛋白质-核酸复合物、蛋白质-小分子体系、非标准氨基酸、共价修饰以及结合 MSA 信息的复杂建模任务；同时，它可以进行全原子级别的结构预测，相比只输出蛋白质主链或单链结构的方法
51710编辑于 2026-06-01- 来自专栏ops技术分享
Nginx结构原理全解析（11）
3）master进程修改pid文件名，加后缀.oldbin（进程自动改的，不需要手动改）
32820发布于 2021-05-11
腾讯云开发者
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